Химики Университета Райса в США взломали генетический код кишечной палочки Escherichia coli, внедрив в механизм синтеза белков дополнительную аминокислоту. В результате бактерия превратилась в живой индикатор окислительного стресса.

Как правило, живые организмы используют для строительства белков 20 различных аминокислот, которые кодируются комбинациями из трех нуклеотидов (кодонов) в ДНК. Ученые заставили кишечную палочку использовать аминокислоту гидрокситриптофан (5HTP), которая у людей служит предшественником нейромедиатора серотонина. У бактерии 5HTP начала включаться в состав белка, который флуоресцируют в состоянии метаболического стресса.

Изменение генетического кода состояло из трех этапов. Во-первых, ученые разработали биохимический трансляционный механизм, позволяющий клетке включать 5HTP в состав белков. Этот механизм является биортогональным, то есть он не мешает естественным биохимическим процессам и не нарушает нормальный процесс трансляции, когда генетическая информация о строении обычных белков переносится к рибосомам, где эти белки синтезируются. Во-вторых, для кодирования 5HTP был использован «пустой» кодон - последовательность из трех нуклеотидов, которая не «закреплена» за конкретной аминокислотой. Наконец, бактериям прививали ферменты, необходимые для производства самой 5HTP.

К настоящему моменту ученые по всему миру создали более 200 неканонических аминокислот, однако большинство из них не могут быть синтезированы живыми организмами. Внедрение дополнительных аминокислот позволяет специалистам следить за состоянием клеток и их реакциями на окружающую среду. Исследователи надеются, что в будущем способность живых организм самостоятельно производить искусственные молекулы позволит получать терапевтические препараты в нужных количествах. Например, модифицированные опухолевые клетки могут производить противоопухолевые молекулы, останавливая развитие рака.